爱华网抗原表位_表位 -定义
表位（epitope）又叫抗原决定基（antigenicdeterminant），指被抗原受体TCR和BCR特异性识别的抗原部分。一般来说，只有位于抗
抗原表位原物质表面的表位易与抗原识别受体或抗体结合，称功能性表位。而位于分子内部的表位无免疫原性，称隐藏性表位。表位的结构有两类，即构象表位和线性表位。抗原决定基(antigenicdeterminant)是存在于抗原分子表面决定抗原特异性的特殊化学基团，又称表位(epitope)。抗原分子的决定基大小不同，可由数个氨基酸或糖基组成，最小的抗原只含有4～6个氨基酸残基或糖基。不同氨基酸残基排列不同，有的呈线性或连续性排列，有的呈折叠状肽链。其中有很多决定基被掩盖在内部称隐性决定基(无功能决定基)；决定基被免疫细胞识别，启动免疫应答或与抗体结合，这种决定基称为功能性决定基。对于血清免疫检验学来说，了解决定基的数量是很重要的。Seal提出一个估计的方法，即每5000dalton就有一个决定基。[道尔顿dalton一道尔顿相当于1.661×10-24（=Avogadro数之倒数）g，一个分子的质量，用道尔顿单位表示时，其值相当于分子量]
抗原表位_表位 -抗原表位
抗原表位（英语：antigenicepitope），简称“表位”，也称为“抗原决定簇”（antigenicdeterminant），是指抗原表面上决定抗原特异性的化学基团。抗原表位可被免疫系统（尤其是抗体、B细胞或者T细胞）所识别。抗体中能识别抗原表位的区域叫做“互补位”或“抗体决定簇”。尽管通常抗原表位是指外来蛋白质等物质的其中一部分，但只要能被自身免疫系统所识别的表位，也被归为抗原表位。蛋白质抗原的表位根据它们的结构以及与互补位的交互作用，被分为构象表位和线性表位这两种类型[1]。其中构象表位有抗原氨基酸序列中的不连续部分组成，因此互补位和抗原表位的交互作用是基于表面的三位特征和形状，或者是抗原的三级结构。大部分的抗原表位都属于构象表位。与此相反，线性表位是由一段连续的抗原氨基酸序列构成，与抗原的交互作用的基础是其一级结构。
功能
T细胞表位
T细胞抗原表位出现在抗原呈现细胞上，这种抗原将会和主要组织相容性复合体（MHC）相结合。由I型主要组织相容性复合体所呈现的T细胞抗原表位通常是由8至11个氨基酸长度的多肽，而II型主要组织相容性复合体所呈现的T细胞抗原表位相对更长，由13-17个氨基酸组成[2]，而非经典组要组织相容性复合体则呈现非多肽类的抗原表位，
抗原表位例如糖脂。
交叉反应
抗原表位有时候会发生交叉反应，这一特点通过抗独特型抗体的调控，被免疫系统所利用。这一理论最初是由诺贝尔奖获得者尼尔斯・杰尼所提出的。如果抗体和某个抗原的表位结合，这一互补区会变成抗原表位被另一个抗体所捕获。如果第二个抗体是一个IgM类型的抗体，则这一结合会提升免疫系统的响应；而如果第二个抗体是IgG类型的抗体，则这一结合会降低免疫系统的响应。
抗原表位的绘制
主条目：抗原表位作图
抗原表位可以通过蛋白质阵列文库等技术进行绘制。同时，目前正在大力开发一些可靠的工具，用于预测蛋白质的抗原表位。
抗原标记
抗原表位通常会被用于蛋白质组学以及其它基因产品的研究当中。通过DNA重组技术，能够被普通抗体所识别的编码抗原表位的基因序列，可以被融合到某段基因当中。其后该表位被合成为蛋白质或者其它基因产品的一部分，上面的抗原表位标记会被抗体或者其它基因产品，使得定位、提纯以及进一步的分子鉴定等实验室技术变得可行。用于该目的的抗原表位通常为Myc标记、HA标记、FLAG标记、GST标记、6xHis标记[3]以及OLLAS标记[4]。
