爱华网天然毒蛋白的一种，富含于眼镜蛇毒的毒液中。属酸性分泌性磷脂酶。具有多种药理学活性和较高的临床应用价值。
磷脂酶a2_眼镜蛇毒磷脂酶A2 -简介
眼镜蛇毒是由眼镜蛇的毒液腺分泌出的一种天然毒蛋白，化学成分非常复杂，含有多种蛋白质、多肽、酶类和其他非蛋白类小分子物质，具有广泛的生物学活性。眼镜蛇毒磷脂酶A2是蛇毒液中含量较为丰富的组分，由于其具有多种药理学活性和较高的临床应用价值，得到了广泛的关注和深入的研究。
磷脂酶A2(Phospholipase A2，PLA2)是一类分布广泛的酶家族，存在于各种动物组织，尤其在蛇毒、蝎毒、蜂毒等动物的毒液和哺乳动物的胰脏分泌液中。按其分子量、生物来源和对Ca2+的要求及其它生化特性大致可分为4类:分泌型PLA2 (sPLA2)，胞质型PLA2( cPLA2)，细胞内PLA2( iPLA2)以及一些其它PLA2家族，如PAF等。虽然PLA2各个亚型的结构和功能存在许多不同，但它们都具有一种共同的基本作用，即以生物膜磷脂为天然底物，催化甘油磷脂sn-2位上的酰键发生水解反应，产生溶血磷脂和脂肪酸，参与磷脂的代谢。蛇毒磷脂酶A2在结构和水解功能上与哺乳动物的分泌型PLA2非常相似，但其还具有某些重要的毒性作用（如神经毒性、出血毒性、肌肉毒性、心脏毒性等）及多种其他生物学功能（如杀菌、诱导细胞凋亡、阻止HIV 进入宿主细胞、引起水肿等）。
磷脂酶a2_眼镜蛇毒磷脂酶A2 -理化性质
化学性质眼镜蛇毒磷脂酶A2又称为14kuPLA2或低分子PLA2，其超家族有很多成员，如Ⅰ型PLA2(分A、B两个亚型)，Ⅱ型PLA2(分A、B、C、D、E、F 6个亚型)，以及Ⅴ、Ⅸ、Ⅹ、Ⅺ、Ⅻ型PLA2，广泛地存在于多个物种内。其中ⅠA型PLA2主要来自眼镜蛇毒，分子量为13-14 ku，分子内含7个二硫键，而ⅠB型PLA2主要来自哺乳动物胰腺、肺和脾，分子量为14 ku， 含7个二硫键。这两者都具有典型的Ⅰ型PLA211位和77位的特征二硫键。由于分子内含较多的二硫键，结构中具有两歧性氨基酸末端α螺旋、钙结合襻和活性位点，使它们具有热稳定性，同时也需要钙激活。另外，Ⅱ型PLA2有一附加的二硫键连接在C螺旋中部和超长尾(6或7个残基)的C末端上，但Ⅰ型PLA2仅有一个短的D螺旋。
舟山眼镜蛇毒磷脂酶HPLC及SDS凝胶电泳图册参考资料。
眼镜蛇毒PLA具有高度同源的一、二、三级结构。等电点为6.3，因此，属于酸性PLA2。氨基酸组分分析表明富含Asp、Ala、Gly、Cys，约由126个氨基酸组成。糖含量分析表明此酶不含糖基，为单纯蛋白。
眼镜蛇毒磷脂酶A2在结构和水解功能上与哺乳动物的分泌型PLA2非常相似。然而，除了具有与哺乳动物PLA2相同水解催化活性之外，蛇毒PLA2还具有某些重要的毒性作用，如神经毒性，出血毒性，肌肉毒性，心脏毒性等。在PLA2分子上除了酶活性部位以外，还存在一个药理活性部位，能够引导PLA2到达并识别各自的目标组织和细胞，并且与靶细胞膜上的特异性受体相结合，从而发挥不同的药理作用。已经有280种PLA2的氨基酸序列得到了测定。尽管它们的药理学性质不尽相同但是其氨基酸序列的同源性达到了40%-99%，而且其空间结构也极为相似。根据PLA2的一级结构和二硫键排列方式的不同，蛇毒PLA2可分为两类：第一类主要分布在眼镜蛇科和海蛇科蛇毒中，第二类分布在蝰蛇科蛇毒中。根据PLA2第49 位氨基酸的不同，第二类PLA2又可进一步分为Asp49 PLA2(D49 PLA2)和Lys49 PLA2（K49 PLA2)，前者能与Ca2+结合而具有酶活性，后者则由于Lys49替换Asp49，不能与Ca2+结合而丧失酶活性或酶活性很低。一般来说，同一种蛇毒中含有不止一种PLA2，有的还同时包括D49PLA2和K49PLA2，它们来源于同一个祖先分子，并通过基因重复和加速进化产生，在这个过程中它们可能发生了功能分化，但是还没有证据证实第二类PLA2哪些位点的变化导致了功能分化。不同来源的PLA2酶活性差别很大，即使同一蛇中分离得到的不同PLA2的酶活性也可能相差很大。例如从江浙蝮蛇分离到的三种磷脂酶，即酸性，碱性及中性PLA2当以卵磷脂为底物时，其相对酶活力的大小顺序是酸性>中性>碱性，当底物是磷脂酸时，酶活性大小则是碱性>中性>酸性，此外，对于Lys49-PLA2而言，其对人工底物都不具有PLA2活力，但将其加入细胞培养物中，能导致生成由膜磷脂水解产生的脂肪酸。
PLA2是一种特别的水解酶，其自身是水溶性的，但却可以水解不溶于水的磷脂底物。它们可以水解单体、微团或脂质双分子层。当磷脂单体在临界浓度聚集成微团时，PLA2的催化活性可大大提高，这种界面激活现象在PLA2中很常见。界面识别位点是催化活性位点以外的位点，对于这种结合于极性水相和非极性磷脂之间的界面的特殊性质以及界面激活作用很重要。虽然，PLA2对磷脂基团具有一定的选择性，但其催化活性主要是由反应复合物的物理性质决定的，如堆积密度、相变温度、磷脂晶型或其他分子的存在。
眼镜蛇毒PLA2不仅具有酶活性，其本身还可作为配基与相应的受体结合而发挥生物学功能。眼镜蛇毒PLA2与一些特殊蛋白有较高的亲和力，故能够靶向定位于一些特殊的组织器官上，这一靶向结合方式是因为在PLA2表面存在着一个与催化活性位点无关的“药理作用位点”。已知有两种眼镜蛇毒PLA2受体:M型受体和N型受体，分别分布于骨骼肌和神经系统。
用基因克隆方法对眼镜蛇毒PLA2测序，可为研究其构效关系和蛇伤中毒机制打下良好基础。虽然在晶体结构研究中对与眼镜蛇毒sPLA2活性有关的结构部位作了一些推测，但最终要确定这部分结构，还得寄希望于对眼镜蛇毒PLA2基因的定位突变的研究，其难点之一是需要高效表达该蛋白质的基因。用pET28a-酸性PLA2-Ⅰ转化大肠杆菌BL21时，因为pET28 a(+)是融合型表达载体，故表达的蛋白较稳定，复性后仍具有一定的酶活性和血小板聚集作用，但由于表达蛋白在N端融合了6个histag及24个氨基酸，表达的PLA2-Ⅰ的分子量略大于原有的14 ku的分子量，所以尚需继续寻求更适合的表达方法。
获得单一的活性成分是对其进行理化性质分析、药理活性检测和临床应用的前提。传统的眼镜蛇蛇毒分离纯化方法过程繁复，耗时较长，而且一般仅应用于实验室，工艺较难放大用于规模化生产。主要用色谱柱分离提取眼镜蛇毒PLA2，且得到的多为Ⅰ型PLA2。例如将广西眼镜王蛇的粗毒用SephadexG-75凝胶柱过滤，再经CM-Sepha-rase CL-6B和DEAE-SephadexA-50离子交换，可得Ⅰ型PLA2。用CM-Sephadex C-50、DEAE-Sepha-dexA-50和SephadexG-75依次洗脱，分离纯化中华眼镜蛇毒能得一分子量为14 ku的sPLA2。国外也多采用连续柱层析法，如用CM-Sephadex C-50离子交换和SephadexG-50凝胶过滤提纯印度眼镜蛇粗毒也得到了PLA2-Ⅰ和另一种具有更强的膜磷脂水解作用的亚型PLA2：PLA2-Ⅱ。
一些旧的纯化途径如热和pH 值沉淀法、乙醇分馏法、盐析法、超高速离心法等分离效率很低，而且这些途径中使用的极端的pH值、温度和一些特殊的溶剂常不利于有效成分活性的保持。常用的一些新的分离方法有葡聚糖凝胶层析，分子筛层析，离子交换层析，丙烯酰胺凝胶电泳(主要用于蛇毒成分的鉴别)和等电聚焦电泳(常用于测定蛇毒各种成分的等电点)等，另外一些更先进的分离技术也很吸引人们的注意，如疏水层析，免疫亲和层析，共价作用亲和层析，金属螯合亲和层析，径向膜色谱法及各种膜技术等，它们对于蛇毒中活性成分的分离纯化也有很大的应用价值。
磷脂酶a2_眼镜蛇毒磷脂酶A2 -分子结构
晶体结构眼镜蛇毒PLA2晶体I属于422点群。按P422进行处理，其Rmerge统计为0.105，晶胞参数为:a=b=8.797 nm，c=10.831 nm。由于00L和H00有系统消光(衍射条件L=4n，H=2n)，因此，空间群为P43212或P41212。眼镜蛇毒PLA2晶体II属于23点群。按P23进行处理，晶胞参数为a=b=c=6.840 nm。由于H00有系统消光(衍射条件H=2n)，因此推断其空间群为P213。晶体衍射分辨率为0.28 nm，合并后的数据完整度为99%，Rmerge为0.089。
眼镜蛇毒PLA2属于I型PLA2，已测定出眼镜蛇毒的两种PLA2的三维结构即印度眼镜蛇(Naja naja naja)毒PLA2和台湾眼镜蛇毒PLA2晶体结构，由于蛋白质结晶性能与其氨基酸序列及三维结构紧密相关，结晶性能的相似与差异可能反映了分子结构的相似与差异。就晶体特性而言，广西眼镜蛇毒PLA2与印度眼镜蛇毒PLA2非常近似，与台湾眼镜蛇毒PLA2显著不同。从地域角度看，由于中国与印度次大陆紧密相连，广西眼镜蛇与印度眼镜蛇虽然不是同一种属，分子结构相似是可理解的；而由于海洋阻隔，广西眼镜蛇与台湾眼镜蛇种属PLA2分子结构差别自然会大一些。有报道说，产于舟山群岛和福建省等地的舟山眼镜蛇(Naja naja atraCantor)与台湾眼镜蛇(Najanaja atra)属同一蛇科，。这些都说明从分子结构水平可深入了解蛇的进化问题。
蛇毒PLA2这一类小分子蛋白的构效关系是很微妙的。从广西眼镜蛇中分离得到的一种PLA2经X线结晶确定有2种晶体结构，该酶以三聚体形式存在。此三聚体有极广的催化活性，可允许底物进入并与催化位点相互作用。同时三聚体的形式还可提高它在毒液中的溶解度，在无阳离子的条件下，其Ca2+结合环可根据周围环境的变化以不同形态存在。台湾眼镜蛇PLA2中有两个主要的同工酶PLA2-Ⅰ和PLA2-Ⅱ，但PLA2-Ⅰ的酶活性要高于PLA2-Ⅱ，这可能是因为PLA2-Ⅱ有两个氨基酸与PLA2-Ⅰ不同，另外两个高保留残基His-47和Asp-73对PLA2的催化活性也发挥着必不可少的作用。计算机图谱研究证实，天然PLA2同工酶及其位点定向突变的不同导致了它们生物活性的差异。
空间结构眼镜蛇毒磷脂酶A2由两条反平行的螺旋(helicex 2and3)形成一个脚手架区域，固定了Ca2+结合环。N-端螺旋(helix 1)通过侧链基团与蛋白质整体的作用而使位置得到固定。高度保守的残基集中在这两个螺旋中。并通过Asp49 (位于helix 2)与Ca2+结合环起作用。
眼镜蛇毒磷脂酶空间结构图册参考资料。
在Lys49-PLA2中Lys49取代了Ca2+结合环上的Ca2+结合的部位。从而丧失了Ca2+结合的能力，而失去了对人工底物的催化能力。Macin，et，al做的体外实验表明在多聚阳离子存在下，多种Lys49-PLA2都有PLA2活力，这表明Lys49取代了Asp49，仍具有脂结合能力及水解磷脂的能力。对PLA2四级结构的研究表明，很多PLA2在溶液中以多聚体形式存在，动力学研究表明PLA2的酶活性在形成二聚体或更多聚合体后才能够得到充分发挥，在Asp49-PLA2上，酶的活性部位被蛋白质主体所掩盖，而Lys-PLA2的活性部位却暴露在溶液之中，这或许可能解释为什么Lys-PLA2不能催化人工底物，从图中还可看到PLA2的活性中心完全包在二聚体内部，从而阻止了非特异底物同酶分子的结合，三个二聚体之间存在着大量的疏水相互作用，其作用部位正是界面激活部位，这种聚集方式很可能代表了PLA2同膜的结合方式。
磷脂酶a2_眼镜蛇毒磷脂酶A2 -毒理学
Volwerk等发现磷脂酶A2的H48被BPB(p-bromo-phenacyl-bromide)共价修饰后丧失全部酶活力，Verheij等也证明H48的甲基化导致酶活力的丧失，据此，他们认为H48是磷脂酶A2的催化残基，晶体结构表明，与H48共价连接pBPB恰好位于疏水通道内，使得底物分子无法到达催化残基H48，Kuipers等用定点突变的方法研究了磷脂酶A2中完全保守的D99，Y52，和Y73对于酶活力的影响，Thunnissen等SekhArudu等分别测定了猪胰Y52F，Y73F突变体和牛胰磷脂酶A2的Y52F/Y73F双突变体的晶体结构，探讨Y52，Y73对磷脂酶A2功能的作用。P.B.Sigler研究组在1990年提出了关于PLA2催化机理的假说，从催化机理来看，PLA2与丝氨酸蛋白酶有相似之处，后者有Ser，-His，-Asp构成催化三联体，PLA2的不同之处在于有一个水分子代替了丝氨酸蛋白酶的Ser羟基而作为亲核试剂，磷脂底物进入疏水通道后，它的两条疏水尾恰好与通道壁形成稳定的疏水相互作用，其头部则到达催化中心，底物的，Sn-2羰基氧原子及Sn-3-磷酸基团的pro-S氧原子将取代两个配位水分子，W5和W12同钙离子形成配位，H48的侧链咪唑环作为一个酸碱催化剂，它的N1从催化水分子W6，获得一个质子，水分子的羟基则对底物Sn-2位酯键的碳原子进行亲核攻击，使得底物形成带负电的四面体过度态，质子化的H48被它与D99，Y52，Y73之间的氢键网络所稳定而处于过度态的底物中原来的酯键羰基，O原子则被位于钙离子结合环内的钙离子以及与G30的肽键形氢键所稳定，同时钙离子还与底物的磷酸基团的O原子形成配位键，最后H48将它从水分子W6获得的质子传递，酯键断裂，生成溶血磷脂和脂肪酸。
Peters通过NMR研究PLA2在有或无竞争性抑制剂存在下PLA2与团粒界面结合时的构象变化，认为PLA2的激活分为两步，首先与团粒界面结合发生构象改变，而由很多氢键形成的催化活性构象，必须在PLA2与底物或竞争性抑制剂在水-脂界面结合时才能形成，溶液中的天然酶N-末端螺旋尚未形成，Thr-70与其它分子没有作用，但Tyr-69，与Tyr-52有轻微作用，当PLA2与脂团粒结合时，N-末端重新排列Tyr-3，和Ala-1的侧链与脂团粒有作用，Tyr-69与Thr-70向内移动氢键网络形成不完全，最后，当PLA2与抑制剂作用时，N-末端螺旋形成，氢键网络也形成，主要氢键的形成固定了，N-末端和活性位点残基，这些结果都证明了界面催化机制。
突触前神经毒素可能与PLA2上的80-110位残基之间的疏水性区域有关，没有突触前神经毒性，PLA2就没有这种疏水区域，对电荷密度分布的研究发现，有肌肉毒素活性的PLA2疏水的E螺旋中含有特异的氧离子区域，而在没有肌肉毒性的PLA2中却没有这类结构。对抗凝的作用位点进行研究发现，与抗凝活性有关的残基区域，在这一端区域里，具有强抗凝活性的，PLA2的赖氨酸被中性氨基酸或者酸性氨基酸所代替，而在没有抗凝活性的，PLA2中则没有这一现象。所有上述的作用位点都在PLA2分子的表面，从而非常容易与细胞表面的靶位点相结合。同时也说明没有这些作用位点的PLA2分子就不会引起一些药理活性现象。除了靶位点与作用位点，人们倾向于认为是蛇毒PLA2的这些药理活性及对特定膜磷脂的选择性可能与同它们结合的高亲和力专一受体有关，PLA2与特异靶组织上的高亲和力受体结合，由受体介导产生这许多药理作用。
眼镜蛇毒磷脂酶作用靶标示意图册参考资料。
PLA2受体有二种，最早在大脑中发现的N-type神经类PLA2受体，对一些毒性的PLA2具有高的亲和力，包括OS2。N-typePLA2受体是由大约40-50个单位的多肽组成的，分子量，85kD，在PLA2与受体结合的时候，需要钙离子，但是实验证明，OS2的酶活性和钙离子浓度的关系与受体结合活性和钙离子浓度的关系是不一致。OS2的磷脂酶活性不直接参与OS2与神经膜的结合。
磷脂酶a2_眼镜蛇毒磷脂酶A2 -毒物作用模式
眼镜蛇毒PLA2除了具有催化作用之外，还具有多种药理活性，如神经毒性、心脏毒性、肌肉毒性以及诱导或抑制血小板聚集、溶血或抗凝。一般来说，一种PLA2能够引起两种或多种不同的药理学活性，但尚未发现一种PLA2具有以上所有的药理学性质。
对血液系统的作用眼镜蛇毒PLA2对血液系统有明显的抗凝、纤溶、出血、溶血作用，其中对血小板聚集的影响报道较多。不同种类的眼镜蛇毒PLA2对血小板聚集功能的作用也不同，如台湾眼镜蛇毒PLA2能诱导血小板聚集，而印度眼镜蛇毒中所含的酸性PLA2则是抑制血小板聚集。广东产眼镜王蛇毒酸性PLA2-Ⅰ进一步分离纯化得到的ⅠB型PLA2也已被证实对ADP、花生四烯酸和凝血酶诱导的兔血小板聚集均有抑制作用，并具有剂量依赖关系，提示PLA2对血小板聚集的多条途径均有抑制作用，可能是作用于血小板聚集的某一最后通道。
蛇毒PLA2的溶血活性作用主要被认为是由于对红细胞膜磷脂的水解释放溶血磷脂所引起，因此其溶血作用是间接的结果。刘小龙等认为PLA2的溶血活性不仅与酶水解活性有关，与蛋白质的等电点和C 端的阳性氨基酸残基也有很大的关系，但也有研究发现Lys49PLA2同源物无酶水解活性，但有溶血活性。
既有诱导血小板聚集活性又有抑制血小板聚集活性的眼镜蛇毒PLA2从V.Russellii和Apis，mellifera蛇毒中均分离纯化到。这种对血小板聚集既有诱导又有抑制双重活性的PLA2在低浓度的时候诱导血小板聚集，在高浓度的时候抑制血小板聚集。蛇毒PLA2的溶血作用主要被认为是由于对红细胞膜磷脂的水解释放溶血磷脂所引起，因此其溶血作用是间接的结果，由于PLA2结构上的差异，因而对红细胞膜磷脂的水解也各有其特征，江浙蝮蛇蛇毒中PLA2的研究表明，就水解卵磷脂的酶活力而言，碱性PLA2的酶活力最低，但具有强烈的溶血活性，酸性PLA2的酶活力最高，却几乎无溶血活力，而中性PLA2介乎两者之间抗凝血作用。
被眼镜蛇咬伤的病人死亡的一个主要原因就是蛇毒中存在一个或多个“3-finger”神经毒素，引起了呼吸麻痹。但黎明涛等在研究中华眼镜蛇蛇毒补体依赖的神经元毒性作用中却意外发现，由蛇毒中分离得到的分子量为14 ku，以二聚体形态存在的sPLA2可明显减少低钾诱导的小脑颗粒神经元细胞的凋亡，有效地保护神经元，且其抗神经元凋亡作用不依赖其本身的PLA2活性，可能通过受体介导。另外选取其它6种来自不同种属、亚群的sPLA2，发现其中分别来自莫桑比克眼镜蛇毒的sPLA2-ⅠA、西部菱斑响尾蛇毒的sPLA2-Ⅱ和蜂毒的sPLA2-Ⅲ也有相同的作用。
肌肉骨骼毒性局部和系统骨骼肌坏死是被蛇咬伤后的一个常见症状，而PLA2则是这些毒素中重要的肌毒性成分。PLA2能够对骨骼肌造成损害，并使得肌肉变性。这种损害是通过非常专一的途径，能在十五分钟内引起骨骼肌快速坏死，并通过破坏浆膜，引起肌纤维收缩，然后溶解细胞成分。
通过骨骼肌和心肌的电镜、光镜观察及血清肌酶检测，证实了广西眼镜蛇毒PLA2-Ⅰ具有肌毒性，且骨骼肌比心肌对PLA2-Ⅰ更为敏感，与别的肌毒性PLA2相比，PLA2-Ⅰ的毒力显得较为缓慢温和。研究表明，肌毒性PLA2可与血浆膜上的受体(脂质或蛋白质)相结合，通过酶依赖或非酶依赖途径破坏血浆膜的整体性，显著地促进Ca2+内流，从而诱发一系列复杂的与高收缩相关的恶化物质，激活钙激活蛋白，使胞浆Ca2+、线粒体Ca2+过负荷，最终导致骨骼肌坏死。
研究表明，注射酸性PLA2-Ⅰ腹壁静脉插管给药(2?6mg?kg-1)40min后，会逐渐引起麻醉大鼠ECG不正常，包括心率减慢、P-R间隔延长、QRS波群变宽、窦性心律不齐、室性早搏、室性自搏心律。而1 mg酸性PLA2-Ⅰ能引起离体Langendorff心脏的心率减慢、收缩力下降，最大收缩幅度为对照的(62±10)%，2 h后未见恢复。但关于其心脏毒性的确切机制尚不十分清楚。
致炎症作用眼镜蛇咬伤后，伤口常会出现炎症反应，而多形核细胞(PMN)是这一炎症反应的主要细胞组分。眼镜蛇毒中的一种或多种PLA2可作为主要的化学诱导物增强PMN的动力和迁移力，引起PMN在伤口处聚集，并伴有胶原受体CD49b的表达增加，而蛇毒PLA2的抑制剂马兜铃酸可减小PMN迁移力的增强。报道显示，眼镜蛇毒PLA2首先引起PMN的非酶激活，从而激活胞浆PMNPLA2，并释放花生四烯酸代谢物参与诱导PMN的脱颗粒和活性的增加，再与激活的PMN表面的阴性磷脂相互作用引起内吞，最终导致PMN在蛇咬伤口处积聚。马兜铃酸只能部分地削弱PMN的聚集作用，但特殊的胞浆PLA2抑制剂MAFP则能完全抑制PMN的聚集。
其他作用一定量的眼镜蛇毒PLA2能使人红细胞影膜磷脂和用去污剂处理的混合微粒磷脂水解，但对新鲜完整的红细胞磷脂却无作用。印度眼镜蛇毒PLA2可使鼠肝细胞膜的通透性增加，当磷脂酰乙醇胺约有1/4-1/3水解时，细胞内的谷草转氨酶即被释出，水解达1/2-2/3时，细胞外观仍无改变。眼镜蛇毒PLA2还能抑制线粒体琥珀酸氧化酶和琥珀酸细胞色素C还原酶的活性，从而抑制细胞色素C的电子传递，最终影响呼吸链的功能，且这一抑制作用与PLA2的量呈剂量依赖关系。眼镜蛇毒中碱性最强的PLA2也可作用于鼠脑膜中两种性质不同的[Na+，K+]-ATP酶，发挥特异性抑制作用。
磷脂酶a2_眼镜蛇毒磷脂酶A2 -医学作用
眼镜蛇毒对肝癌、胃癌、鼻咽癌、卵巢癌、宫颈癌以及淋巴瘤均有明显的抑瘤效果，对小鼠移植性瘤如S180也有一定的抑制作用，其抗癌的机制可能与改变细胞膜的结构和功能，调整自由基水平，增强体内的免疫应答有关。关于眼镜蛇毒抗癌作用的研究主要为粗毒的研究，关于蛇毒成分中的某一单体如其主要的活性成分眼镜蛇毒PLA2的研究就较少。有人发现眼镜蛇毒PLA2ⅠB在溶血磷脂(LPA)的快速形成和由LPA诱导的LPA形成这两个途径中均有重要作用，眼镜蛇毒PLA2ⅡA则仅对LPA诱导的LPA形成有影响。LPA可促进卵巢癌细胞增殖，降低卵巢癌常用药顺铂的敏感性，减少凋亡和蛋白酶生成以及新血管生成中介物的产生，因此，眼镜蛇毒PLA2是一种潜力较大的抗癌制剂。
