发布时间：2024年11月06日 17:51:07分享人:寂莫成雪来源:互联网30
早在上世纪,糖基磷脂酰肌醇(glycosylphosphatidylinosi-tol,GPI)就被证实是蛋白与细胞膜结合的唯一方式,不同于一般的脂类修饰成分,其结构极其复杂。许多的受体、分化抗原以及具有一些生物活性的蛋白都被证实通过GPI结构而与细胞膜结合。本文就GPI在寄生原虫中的研究进行综述,包括其结构、生物合成以及相关功能研究。1 GPI锚的结构1988年,Ferguson等[1]最早对GPI结构进行了详细研究,综合运用核磁共振分光术、质谱测定、化学修饰以及外葡糖苷酶消化技术精确测定了布氏锥虫VSG(variant surface glyco-protein)的结构。一系列的研究使GPI锚的大体结构得以呈现]。GPI的核心结构由乙醇胺磷酸盐、三个甘露糖苷、葡糖胺以及纤维醇磷脂组成[4]。一般来说,任何蛋白的GPI锚都不是同质的,而是一系列同系物的混合体。例如,布氏锥虫的GPI锚在其侧链的半乳糖残基上就显示出微观不均一性。
GPI 锚定蛋白的C末端是通过乙醇胺磷酸盐桥接于核心聚糖上,该结构高度保守, 另有一个磷脂结构将GPI 锚连接在细胞膜上。核心聚糖可以被多种侧链所修饰, 比如乙醇胺磷酸盐基团,甘露糖, 半乳糖,唾液酸或者其他糖基。一些复杂的侧链结构如N-乙酰氨基半乳糖在哺乳动物和原虫中都发现。另外,像1,2-二酰基甘油,1-烷基-2酰基甘油, 单酰基甘油以及神经酰胺都可作为GPI 锚结构的类脂成分。而且某些GPI 锚定蛋白的酰基取代基也可能是功能结构的一部分。这些酰基基团通过抑制磷酸盐的形成来使GPI 锚不受PI-PLC( phosphat-idylinosito-l specific phospholipase C) 的影响。葡糖胺核心极少被修饰, 不过NETNES( 克氏锥虫的一个糖蛋白) 的GPI 锚例外。
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